FòmasyonSyans

Mekanis nan aksyon nan anzim

Anzim (enzymes) - yon wo molekilè pwa konpoze òganik nan lanati pwoteyin, ki opere nan òganis lan yon wòl nan catalyseurs byolojik.

Mekanis nan aksyon nan anzim

Èksplikasyon nan fòmil yo kache aksyon an katalitik nan anzim, se youn nan pwoblèm sa yo fondamantal ak pwoblèm aktyèl pa sèlman anzimologi, men byochimik modèn ak molekilè byoloji.

Lontan anvan anzim yo te vin disponib pi bon kalite epi yo te eluside nati yo, yo te vin konvenki ke enpòtan pou pwosesis anzimatik gen yon premye gwoup nan anzim substra a. Li eseye jwenn yon konpoze konplèks nan anzim lan ak substra a pou yon tan long pa t 'mennen nan siksè, kòm konplèks sa a se labil, li trè vit dekonpoze. Lè l sèvi avèk metòd spèktrometri te fè li posib yo idantifye konplèks yo anzim-substra katalaz, peroksidaz, alkòl deidrojenaz, anzim flavinzavisimyh.

Metòd la nan analiz X-ray te pèmèt yo ka resevwa yon anpil nan enfòmasyon enpòtan sou estrikti a ak mekanism katalitik nan aksyon nan anzim. Metòd sa a te itilize yo etabli yon analogue koneksyon substra ak anzim lizozim ak chimotripsin.

Gen kèk prèv dirèk pou egzistans lan nan konplèks anzim-substra jere pou li ale nan kote youn nan premye etap yo sik katalitik nan anzim lan se mare yo substra a pa yon kosyon kovalan. Yon egzanp se reyaksyon an nan enzymatique a ACETATE n-nitrofenil catalysée pa chimotripsin. Lè melanje ak Etè nan anzim chimotripsin se asetile nan gwoup la idroksi nan rès la srin reyaktif. Etap sa a se rapid, men enzymatique atsetilhimotripsina ak fòmasyon nan chimotripsin ACETATE ak gratis se pi pi dousman. Se poutèt sa atsetilhimotripsin akimile, ki se fasil detekte nan prezans n-nitrophenylacetate.

Prezans nan substra a anzim nan konpozisyon sa a ka "trape" pa transfè Inyon Ewopeyen konplèks enstab nan yon fòm inaktif, pou egzanp, pa tretman ak konplèks la anzim-substra a boroidrur sodyòm gen yon gwo efè diminye. Te tankou yon konplèks nan fòm lan nan ki estab derive kovalan detekte nan aldolaz nan anzim. Li te jwenn ki substra a reyaji ak yon molekil e-amine gwoup lizin.

substra a reyaji ak anzim lan nan yon pati patikilye ki te rele sant lan aktif nan anzim lan oswa zòn nan aktif.

Anba sant la aktif, oswa debaz yo, konprann ke pòsyon anzim molekil pwoteyin ki se ki konekte nan substra a (ak kofakteur) ak lakòz pwopriyete yo anzimatik nan molekil la. Sou sit la aktif detèmine espesifik la ak aktivite katalitik nan anzim lan ak ta dwe gen yon sèten degre nan estrikti difikilte adapte pou apwòch fèmen epi kominike avèk yon molekil substra, oswa pati ladan li dirèkteman enplike nan reyaksyon an.

Pami gwoup yo fonksyonèl yo fè diferans enkli nan "catalytically aktif" pòsyon ki pou anzim nan ansanm ak pòsyon ki fòme bay yon vokasyon espesifik (obligatwa nan substra anzim a) - pikèt la sa yo rele, oswa "lank" (oswa adsorption nan sit la anzim aktif).

Mekanis nan aksyon nan anzim eksplike teyori a nan ekwasyon an Michaelis-Menten. Dapre sa a teyori, pwosesis la pran plas nan kat etap.

Mekanis nan aksyon nan anzim: Mwen Faz

Ant substra a (C) ak anzim (E) yon koneksyon rive - ki te fòme Inyon Ewopeyen anzim-substra konplèks, kote eleman yo yo konekte pa kovalan, iyonik, dlo ak lòt obligasyon.

Mekanis nan aksyon nan anzim: etap IІ

se substra a se ekspoze a anzim ki nan anvlòp la aktive ak vin disponib pou reyaksyon yo respektif nan catalyse nan Inyon Ewopeyen.

Mekanis nan aksyon nan anzim: IІI etap

Inyon Ewopeyen komèt catalyse. se teyori sa a ki te sipòte pa etid eksperimantal.

Finalman, se IV etap karakterize pa liberasyon an nan molekil sa yo anzim E ak F. ka Sekans an nan transfòmasyon nan pwodwi a ap parèt kòm reyaksyon a: E + S - Inyon Ewopeyen Inyon Ewopeyen - * - E + P.

espesifik a nan aksyon anzim

Chak anzim aji sou yon substra espesifik oswa gwoup nan sibstans ki sou yo, ki se menm jan an nan estrikti. Espesifik nan aktivite enzymatique akòz resanblans nan configuration la, te sit aktif ak substra. Pandan entèraksyon an nan anzim-substra fòme konplèks.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 ht.delachieve.com. Theme powered by WordPress.